Deschidere și închidere de fibroza chistica transmembranar conductanța de reglementare (CFTR) clorură de canal sunt controlate de ATP obligatorii și hidroliză de nucleotide binding domains (NBDs). Se presupune că aceasta controlează deschiderea unei singure „porți” în calea de permeabilitate, cu toate acestea, locația unei astfel de porți nu a fost descrisă., Am folosit patch-clamp de înregistrare pentru a monitoriza accesul citosolic cisteină reactivi reactivi pentru cysteines introdus în diferite transmembranar (TM), regiuni în cisteină-mai puțin forma de CFTR. Rata de modificare a Q98C (TM1) și I344C (TM6) de ambele methanethiosulfonate (MTSES) și pătrunde Au(CN)2− ioni a fost redusă când concentrația ATP a fost redus de la 1 mM până la 10 µM, și modificarea de către MTSES a fost accelerat atunci când 2 mM pirofosfat a fost aplicată pentru a preveni închiderea canalului. Modificarea K95C (TM1) și V345C (TM6) nu a fost afectată de aceste manevre., Avem, de asemenea, manipulate de suprimare a fasciculului prin introducerea mutații K464A (în NBD1) și E1371Q (în NBD2). Rata de modificare a Q98C și I344C de ambele MTSES și Au(CN)2− a scăzut cu K464A și a crescut cu E1371Q, întrucât modificarea K95C și V345C nu a fost afectat. Aceste rezultate sugerează că accesul de la citoplasmă la K95 și V345 este similar în canalele deschise și închise. În schimb, modificarea canalului dependent de ATP modifică accesul la Q98 și I344, situate mai departe în pori., Propunem ca închiderea dependentă de ATP a CFTR să fie asociată cu deschiderea și închiderea unei porți în calea de permeabilitate la nivelul acestor aminoacizi cu căptușeală a porilor.