proteine-aceste molecule mari sunt polimeri de aminoacizi.

proteinele o conțin o cantitate semnificativă de azot pe lângă carbonul, hidrogenul și oxigenul pe care le conțin.

proteinele o servesc multor scopuri esențiale în celulă. Ele pot fi proteine structurale, cum ar fi colagenul și keratina.,

O majoritatea celorlalte proteine, cum ar fi enzimele, anticorpii, receptorii suprafeței celulare și diferitele molecule purtătoare, sunt implicate activ în multe dintre reacțiile biochimice ale celulei sau ale organismului multicelular. Fiecare dintre aceste proteine are capacitatea de a recunoaște și de a se lega în mod specific de substratul său unic.

• Proteine sau polipeptide sunt polimeri de aminoacizi.,
• fiecare aminoacid diferit are o grupă r unică care dă fiecărui aminoacid o chimie unică.
• aminoacizii sunt legați covalent între ei prin legături peptidice.
• odată polimerizate, grupările R ale diferiților aminoacizi interacționează între ele.
• aceasta determină apoi polipeptida să-și asume o formă sau o conformație.,

prin urmare, secvența de aminoacizi determină conformația proteinei și aceasta, la rândul său, determină funcția proteinei.,

It is important to remember that protein shape is sensitive to pH, temperature and dissolved salts.

By changing these variables the activity or function of the protein will be altered.,

dacă forma proteinei este modificată atât de sever încât proteina nu mai funcționează, se spune că proteina este denaturată.

proteinele sunt fabricate din aminoacizi. Polimeri.

câte aa sunt acolo? Care este structura de bază? Cum sunt clasificați aminoacizii?

hidrofob (nepolar), hidrofil (polar), bazic (+ încărcare), acid (- încărcare).

ce fac proteinele? Denumiți câteva categorii de proteine.,

35% din greutatea uscată a bacteriilor este ribozomi – investiții mari în mașini de sinteză a proteinelor.

proteinele au o formă-o conformație. Acest lucru este determinat de secvența de aminoacizi. Forma este sensibilă la condițiile fizice și chimice din jurul moleculei proteice: pH-ul, rezistența Ionică și temperatura vor afecta conformația proteinei. Legarea și interacțiunea cu alte molecule (substrat, cofactori, alte proteine) vor modifica, de asemenea, conformația proteinelor.,

dacă conformația este modificată prea drastic, molecula de proteină poate pierde funcția-se rupe-devine denaturată. Unele proteine au conformații mai stabile dacă sunt stabilizate prin legături disulfidice.

Revizuire Non-covalente interacțiuni

Click Aici pentru o excelentă trecere în revistă a importanței și funcția de proteine