Proteine-queste grandi molecole sono polimeri di aminoacidi.

le proteine o contengono una quantità significativa di azoto oltre al carbonio, all’idrogeno e all’ossigeno che contengono.

o Le proteine servono a molti scopi essenziali nella cellula. Possono essere proteine strutturali come collagene e cheratina.,

o La maggior parte delle altre proteine come gli enzimi, gli anticorpi, i recettori della superficie cellulare e le varie molecole carrier sono attivamente coinvolte in molte delle reazioni biochimiche della cellula o dell’organismo multicellulare. Ognuna di queste proteine ha la capacità di riconoscere e legare specificamente al suo substrato unico.

• Proteine o polipeptidi sono polimeri di amminoacidi.,
• Ogni aminoacido diverso ha un gruppo R unico che conferisce ad ogni aminoacido una chimica unica.
• Gli amminoacidi sono legati covalentemente tra loro tramite legami peptidici.
• Una volta polimerizzati, i gruppi R dei vari amminoacidi interagiscono tra loro.
• Questo fa sì che il polipeptide assuma una forma o una conformazione.,

Quindi la sequenza aminoacidica determina la conformazione della proteina e questa a sua volta determina la funzione della proteina.,

It is important to remember that protein shape is sensitive to pH, temperature and dissolved salts.

By changing these variables the activity or function of the protein will be altered.,

Se la forma della proteina è alterata così gravemente che la proteina non funziona più, si dice che la proteina sia denaturata.

Le proteine sono fatte di aminoacidi. Polimero.

Quanti aa ci sono? Qual è la struttura di base? Come sono classificati gli aminoacidi?

Idrofobo (non polare), idrofilo (polare), basico (+ carica), acido (- carica).

Cosa fanno le proteine? Assegna un nome ad alcune categorie di proteine.,

Il 35% del peso secco dei batteri è ribosomi-grande investimento in macchinari per la sintesi proteica.

Le proteine hanno una forma conform una conformazione. Questo è determinato dalla sequenza aminoacidica. La forma è sensibile alle condizioni fisiche e chimiche intorno alla molecola proteica: pH, forza ionica e temperatura influenzeranno la conformazione proteica. Il legame e l’interazione con altre molecole (substrato, cofattori, altre proteine) altereranno anche la conformazione proteica.,

Se la conformazione viene alterata troppo drasticamente, la molecola proteica potrebbe perdere la funzione breaks si rompe becomes diventa denaturata. Alcune proteine hanno conformazioni più stabili se sono stabilizzate da legami disolfuro.

Recensione interazioni Non-covalenti

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