Enzime

concept

enzimele sunt catalizatori biologici sau substanțe chimice care accelerează rata de reacție între substanțe fără a fi consumate în reacție. Ca atare, ele sunt vitale pentru astfel de funcții corporale precum digestia și fac posibile procese care în mod normal nu ar putea apărea decât la temperaturi atât de ridicate încât ar amenința bunăstarea corpului. Un tip de proteine, enzime, uneori, lucrează în tandem cu non-proteine numite coenzime., Printre procesele în care enzimele joacă un rol vital este fermentarea, care are loc în producția de alcool sau coacerea pâinii și joacă, de asemenea, un rol în numeroase alte fenomene naturale, cum ar fi purificarea apelor uzate.

cum funcționează

aminoacizii, proteinele și biochimia

aminoacizii sunt compuși organici din carbon, hidrogen, oxigen, azot și (în unele cazuri) sulf legat în formațiuni caracteristice., Șiruri de 50 sau mai mulți aminoacizi sunt cunoscuți sub numele de proteine, molecule mari care servesc funcțiilor de promovare a creșterii normale, repararea țesutului deteriorat, contribuind la sistemul imunitar al organismului și făcând enzime. Acestea din urmă sunt un tip de proteină care funcționează ca un catalizator, o substanță care accelerează o reacție chimică fără a participa la ea. Catalizatorii, dintre care enzimele din corpurile plantelor și animalelor sunt un bun exemplu, nu sunt consumate în reacție.,într-o reacție chimică, substanțele cunoscute sub numele de reactanți interacționează între ele pentru a crea substanțe noi, numite produse. Energia este o componentă importantă în reacția chimică, deoarece un anumit prag, numit energia de activare, trebuie să fie trecut înainte de o reacție poate avea loc. Pentru a crește rata la care are loc o reacție și pentru a grăbi trecerea pragului de energie de activare, este necesar să faceți unul din cele trei lucruri.,primele două opțiuni sunt de a crește fie concentrația de reactanți, fie temperatura la care are loc reacția. Cu toate acestea, nu este întotdeauna fezabil sau de dorit să facem oricare dintre aceste lucruri. Multe dintre procesele care au loc în corpul uman, de exemplu, în mod normal, ar necesita temperaturi ridicate—temperaturi, de fapt, care sunt prea mari pentru a susține viața umană. Imaginați-vă ce s-ar întâmpla dacă singurul mod în care am avea de a digera amidonul ar fi să-l încălzim până la punctul de fierbere din stomacul nostru!, Din fericire, există oa treia opțiune: introducerea unui catalizator, o substanță care accelerează o reacție fără a participa la ea fie ca reactant, fie ca produs. Astfel, catalizatorii nu sunt consumați în reacție. Enzimele, care facilitează reacțiile necesare în corpul nostru fără creșterea temperaturilor sau creșterea concentrațiilor de substanțe, sunt un prim exemplu de catalizator chimic.

descoperirea catalizei.,

cu Mult înainte de chimiști recunoscut existența unor catalizatori, oamenii obișnuiți au fost folosind procesul chimic cunoscut sub numele de cataliză pentru numeroase scopuri: de a face săpun, de fermentare a vinului pentru a crea oțet, sau dospire pâine, de exemplu. La începutul secolului al XIX-lea, chimiștii au început să ia notă de acest fenomen. În 1812, chimistul rus Gottlieb Kirchhoff (1764-1833) studia conversia amidonului în zahăr în prezența acizilor puternici când a observat ceva interesant.,când a fost fiartă o suspensie de amidon (adică particule de amidon suspendate în apă), a observat Kirchhoff, nu s-a produs nicio schimbare în amidon. Când a adăugat câteva picături de acid concentrat înainte de fierberea suspensiei, totuși, a obținut un rezultat foarte diferit. De data aceasta, amidonul s—a descompus pentru a forma glucoză, un zahăr simplu (vezi carbohidrații), în timp ce acidul—care a facilitat în mod clar reacția-nu a suferit nicio schimbare., În 1835 chimistul suedez Jons Berzelius (1779-1848) a dat un nume la procesul Kirchhoff a observat: cataliză, derivat din cuvintele grecești kata („jos”) și lyein („a slăbi”). Doar doi ani mai devreme, în anul 1833, fiziolog francez Anselme Payen (1795-1871) au izolat un material din malț, care a accelerat transformarea amidonului în zahăr, de exemplu, în fabricarea berii de bere.renumitul chimist francez Louis Pasteur (1822-1895), care a avut dreptate despre atât de multe lucruri, a numit acești catalizatori fermenți și le-a pronunțat organisme separate., În 1897, însă, biochimistul German Eduard Buchner (1860-1917) a izolat catalizatorii care produc fermentarea alcoolului și a stabilit că sunt substanțe chimice, nu organisme. În acel moment, fiziologul German Willy Kahne sugerase enzima de nume pentru acești catalizatori în sistemele vii.

substraturi și situsuri Active

fiecare tip de enzimă este orientat să interacționeze chimic cu o singură substanță sau tip de substanță, denumită substrat., Cele două părți se potrivesc împreună, conform unei teorii larg acceptate introduse în anii 1890 de chimistul German Emil Fischer (1852-1919), deoarece o cheie se potrivește într-o încuietoare. Fiecare tip de enzimă are o formă tridimensională specifică care îi permite să se potrivească cu substratul, care are o formă complementară.legătura dintre enzime și substraturi este atât de puternică încât enzimele sunt adesea numite după substratul implicat, pur și simplu prin adăugarea ase la numele substratului., De exemplu, lactaza este enzima care catalizează digestia lactozei sau a zahărului din lapte, iar ureaza catalizează descompunerea chimică a ureei, o substanță în urină. Enzimele leagă reactanții sau substraturile lor la pliuri și crăpături speciale, numite situri active, în structura substratului. Deoarece numeroase interacțiuni sunt necesare în activitatea lor de cataliză, enzimele trebuie să aibă multe site-uri active și, prin urmare, sunt foarte mari, având cifre de masă atomică de până la un milion de amu., (O unitate de masă atomică sau amu este aproximativ egală cu masa unui proton, o particulă încărcată pozitiv în nucleul unui atom.să presupunem că o moleculă de substrat, cum ar fi un amidon, trebuie să fie ruptă în scopul digestiei într-un corp viu. Energia necesară pentru a rupe substratul este destul de mare, mai mare decât este disponibilă în organism. O enzimă cu forma moleculară corectă ajunge pe scenă și se atașează de molecula substratului, formând o legătură chimică în interiorul acesteia., Formarea acestor legături determină ruperea altor legături în molecula substratului, după care enzima, lucrarea sa terminată, trece la o altă moleculă de substrat necatalizată.toate enzimele aparțin familiei de proteine, dar multe dintre ele nu pot participa la o reacție catalitică până când nu se leagă de o componentă non-proteică numită coenzimă. Aceasta poate fi o moleculă de dimensiuni medii numită grup protetic sau poate fi un ion metalic (un atom cu o sarcină electrică netă), caz în care este cunoscut ca un cofactor., Destul de des, totuși, coenzimele sunt compuse integral sau parțial din vitamine. Deși unele enzime sunt atașate foarte strâns la coenzimele lor, altele pot fi despărțite cu ușurință; în ambele cazuri, despărțirea aproape întotdeauna dezactivează ambii parteneri.prima coenzimă a fost descoperită de biochimistul englez Sir Arthur Harden (1865-1940) la începutul secolului al XIX-lea. Inspirat de Buchner, care în 1897 a detectat o enzimă activă în sucul de drojdie pe care la numit zymase, Harden a folosit un extract de drojdie în majoritatea studiilor sale., El a descoperit curând că, chiar și după fierbere, care probabil a distrus enzimele din drojdie, o astfel de drojdie dezactivată ar putea fi reactivată. Această constatare a condus Harden la realizarea că o enzimă de drojdie apparentlyconsists din două părți: o mare, moleculare partea care nu ar putea supraviețui clocotită și a fost aproape sigur o proteină și o mică parte care a supraviețuit și a fost, probabil, nu o proteină. Harden, care mai târziu a împărtășit Premiul Nobel pentru Chimie din 1929 pentru această cercetare, a numit non-proteina o coferment, dar alții au început să o numească coenzimă.,

aplicații în viața reală

enzimele corpului, alimentelor și digestiei

permit numeroasele reacții chimice care au loc în orice secundă în interiorul corpului unei plante sau animale. Un exemplu de enzimă este citocromul, care ajută sistemul respirator prin catalizarea combinației de oxigen cu hidrogen din celule. Alte enzime facilitează conversia alimentelor în energie și fac posibilă o varietate de alte funcții biologice necesare. Enzimele din corpul uman îndeplinesc una din cele trei funcții de bază., Cel mai mare dintre toate tipurile de enzime, numite uneori enzime metabolice, ajută într-o gamă largă de procese corporale de bază, de la respirație la gândire. Unele astfel de enzime sunt dedicate menținerii sistemului imunitar, care ne protejează împotriva bolilor, iar altele sunt implicate în controlul efectelor toxinelor, cum ar fi fumul de tutun, transformându-le în forme pe care organismul le poate expulza mai ușor.o a doua categorie de enzime este în dietă și constă în enzime din alimentele crude care ajută la procesul de digerare a acestor alimente., Acestea includ proteaze, care implementează digestia proteinelor; lipaze, care ajută la digerarea lipidelor sau grăsimilor; și amilaze, care fac posibilă digerarea carbohidraților. Astfel de enzime pun în mișcare procesul digestiv chiar și atunci când alimentele sunt încă în gură. Pe măsură ce aceste enzime se mișcă cu alimentele în partea superioară a stomacului, ele continuă să ajute la digestie.al treilea grup de enzime este, de asemenea, implicat în digestie, dar aceste enzime sunt deja în organism., Glandele digestive secretă sucuri care conțin enzime care descompun substanțele nutritive chimic în molecule mai mici, care sunt mai ușor absorbite de organism. Amilaza din saliva începe procesul de descompunere a carbohidraților complexi în zaharuri simple. În timp ce alimentele sunt încă în gură, stomacul începe să producă pepsină, care, la fel ca proteaza, ajută la digerarea proteinelor.mai târziu, când alimentele intră în intestinul subțire, pancreasul secretă sucul pancreatic—care conține trei enzime care descompun carbohidrații, grăsimile și proteinele—în duoden, care face parte din intestinul subțire., Enzimele din alimente ajung printre nutrienții circulați în organism prin plasmă, un lichid apos în care celulele roșii din sânge sunt suspendate. Aceste enzime din sânge ajută organismul în orice, de la creștere până la protecție împotriva infecțiilor.o enzimă digestivă care ar trebui să fie în organism, dar nu este întotdeauna prezentă, este lactaza. După cum am menționat mai devreme, lactaza lucrează la lactoză, principalul carbohidrat din lapte, pentru a-și pune în aplicare digestia. Dacă o persoană nu are această enzimă, consumul de produse lactate poate provoca diaree, balonare și crampe., Se spune că o astfel de persoană este „intolerantă la lactoză”, iar dacă trebuie să consume deloc produse lactate, acestea trebuie să fie în forme care conțin lactază. Din acest motiv, laptele Lactaid este vândut în secțiunea de produse lactate de specialitate a marilor supermarketuri, în timp ce multe magazine alimentare de sănătate vând tablete lactaid.fermentarea, în sensul său cel mai larg, este un proces care implică enzime în care un compus bogat în energie este descompus în substanțe mai simple., De asemenea, este uneori identificat ca un proces în care moleculele organice mari (cele care conțin hidrogen și carbon) sunt defalcate în molecule mai simple ca urmare a acțiunii microorganismelor care lucrează anaerob sau în absența oxigenului. Cel mai cunoscut tip de fermentație este conversia zaharurilor și amidonului în alcool prin enzime în drojdie. Pentru a distinge această reacție de alte tipuri de fermentație, procesul este uneori numit fermentație alcoolică sau etanolică.la un moment dat în preistoria umană, oamenii au descoperit că alimentele strică sau merg rău., Cu toate acestea, în zorii istoriei—Adică în Sumerul antic și în Egipt—oamenii au descoperit că uneori „stricarea” (adică fermentarea) produselor ar putea avea rezultate benefice. Prin urmare, fermentarea sucurilor de fructe, de exemplu, a dus la formarea unor forme primitive de vin. De-a lungul secolelor care au urmat, oamenii au învățat cum să facă atât băuturi alcoolice, cât și pâine Prin utilizarea controlată a fermentației.

băuturi alcoolice.,

în fermentație, amidonul este transformat în zaharuri simple, cum ar fi zaharoza și glucoza, iar printr-o secvență complexă de aproximativ 12 reacții, aceste zaharuri sunt apoi transformate în alcool etilic (tipul de alcool care poate fi consumat, spre deosebire de alcoolul metilic și alte forme toxice) și dioxid de carbon. Numeroase enzime sunt necesare pentru a realiza această secvență de reacții,cea mai importantă fiind zymase, care se găsește în celulele de drojdie. Aceste enzime sunt sensibile la condițiile de mediu, astfel încât atunci când concentrația de alcool atinge aproximativ 14%, acestea sunt dezactivate., Din acest motiv, niciun produs de fermentație (cum ar fi vinul) nu poate avea o concentrație alcoolică mai mare de aproximativ 14%. Băuturile alcoolice mai puternice, cum ar fi whisky-ul, sunt rezultatul unui alt proces, distilarea.băuturile alcoolice care pot fi produse prin fermentare variază foarte mult, depinzând în primul rând de doi factori: planta fermentată și enzimele utilizate pentru fermentare., În funcție de materialele de care dispun, diverse popoare au folosit struguri, fructe de pădure, porumb, orez, grâu, miere, cartofi, orz, hamei, suc de cactus, rădăcini de manioc și alte materiale vegetale pentru fermentare pentru a produce vinuri, beri și alte băuturi fermentate. Produsul natural utilizat în fabricarea băuturii determină de obicei Numele produsului sintetic. Astfel, de exemplu, vinul făcut cu orez—o tradiție onorată în Japonia—este cunoscut sub numele de sake, în timp ce o băutură fermentată obținută din orz, hamei sau zahăr malț are un nume foarte familiar americanilor: berea., Strugurii fac vin, dar „vinul” făcut din miere este cunoscut sub numele de mied.

alte alimente.desigur, alcoolul etilic nu este singurul produs util de fermentare sau chiar de fermentare folosind drojdie; deci, de asemenea, sunt produse coapte, cum ar fi pâinea. Dioxidul de carbon generat în timpul fermentației este o componentă importantă a acestor elemente. Când se amestecă aluatul pentru pâine, se adaugă o cantitate mică de zahăr și drojdie., Pâinea se ridică apoi, ceea ce este mai mult decât o simplă figură de stil: de fapt se umflă ca urmare a fermentării zahărului de către enzimele din drojdie, ceea ce duce la formarea gazului de dioxid de carbon. Dioxidul de carbon dă bulkiness aluat și textura care ar fi lipsit fără procesul de fermentare. O altă aplicație legată de alimente a fermentației este producerea unui tip de alimente prelucrate dintr-un soi natural brut., Conversia măslinelor crude în măslinele vândute în magazine, a castraveților în murături și a varzei în varză utilizează o anumită bacterie care ajută la un tip de fermentație.

aplicații industriale.

există chiar și cercetări în curs de desfășurare privind crearea de produse comestibile din fermentarea petrolului. În timp ce acest lucru poate părea un pic exagerat, este mai puțin dificil să înțelegeți alimentarea mașinilor cu un produs ecologic de fermentarecunoscut sub numele de gasohol., Gasohol a început să facă prima pagină a ziarelor în anii 1970, atunci când un embargo de petrol și care rezultă creșteri ale prețurilor la gaze, combinate cu preocupările de mediu în creștere, a ridicat necesitatea unui tip de combustibil care ar folosi mai puțin petrol. Un amestec de aproximativ 90% benzină și 10% alcool, gasohol arde mai curat ca benzina singur și oferă o metodă promițătoare pentru utilizarea resurselor regenerabile (material vegetal) pentru a extinde disponibilitatea unei resurse nonrenewable (petrol). În plus, alcoolul necesar pentru acest produs poate fi obținut din fermentarea deșeurilor agricole și municipale.,aplicațiile fermentației acoperă un spectru larg, de la medicamente care intră în corpurile oamenilor până la curățarea apelor care conțin deșeuri umane. Unele antibiotice și alte medicamente sunt preparate prin fermentare: de exemplu, cortizonul, utilizat în tratarea artritei, poate fi făcut prin fermentarea unui steroid vegetal cunoscut sub numele de diosgenină. În tratarea apelor uzate, anaerobe sau non-dependente de oxigen, bacteriile sunt utilizate pentru fermentarea materialului organic. Astfel, deșeurile solide sunt transformate în dioxid de carbon, apă și săruri minerale.

unde puteți afla mai multe

Asimov, Isaac., Chimicalele vieții: enzime, vitamine, hormoni. New York: Abelard-Schulman, 1954.

Fruton, Joseph S. un biochimist sceptic. Cambridge, MA: Harvard University Press, 1992.Kornberg, Arthur. Pentru dragostea enzimelor: odiseea unui biochimist. Cambridge, MA: Harvard University Press, 1989.

termeni cheie

energia de activare:

un prag care trebuie depășit pentru a facilita o reacție chimică., Există trei moduri de a ajunge la energia de activare: prin creșterea concentrației de reactanți, prin creșterea temperaturii lor sau prin introducerea unui catalizator, cum ar fi o enzimă.

situsuri ACTIVE:

pliuri și crăpături pe suprafața unei enzime care permite atașarea ment la substratul său particular.

aminoacizi:

compuși organici din carbon, hidrogen, oxigen, nitro gen, și (în unele cazuri) sulf legat în formațiuni caracteristice. Șirurile de aminoacizi alcătuiesc proteine.,

biochimie:

aria științelor bio-logice preocupate de substanțele și procesele chimice din organisme.

carbohidrați:

compuși naturali, constând din carbon, hidrogen și oxigen, a căror funcție principală în organism este de a furniza energie. În grupul de carbohidrați sunt incluse zaharuri, amidon, celuloză și diverse alte substanțe. Majoritatea carbohidraților sunt produși de plante verzi în procesul de fotosinteză.,

cataliza:

actul sau procesul de alyzing cat, sau accelerarea ratei de reacție între substanțe.

catalizator:

o substanță care accelerează o reacție chimică fără a participa la ea. Catalizatorii, dintre care enzimele sunt un bun exemplu, astfel nu sunt consumate în reacție.

coenzima:

o componentă non-proteică este uneori necesară pentru a permite unei enzime să pună în mișcare o reacție catalitică.,enzima: o proteină care acționează ca un catalizator, un material care accelerează reacțiile chimice din corpurile plantelor și animalelor, fără a lua parte sau a fi consumat de aceste reacții.

fermentarea:

un proces care implică enzime în care un compus bogat în energie este descompus în substanțe mai simple.

METABOLISM:

procesul chimic prin care nutrienții sunt descompuși și transformați în energie sau sunt utilizați în construcția de țesuturi noi sau alte materiale în organism.,

moleculă:

un grup de atomi, obișnuiți, dar care nu reprezintă întotdeauna mai mult de un element, uniți într-o structură. Compușii sunt de obicei alcătuiți din molecule.

ORGANIC:

la un moment dat, chimiștii au folosit termenul organic doar cu referire la lucrurile vii. Acum cuvântul este aplicat compușilor care conțin carbon și hidrogen.

proteine:

molecule mari construite din lanțuri lungi de 50 sau mai mulți aminoacizi. Proteinele servesc funcțiilor de promovare a creșterii normale, repararea țesutului deteriorat, contribuind la sistemul imunitar al organismului și făcând enzime.,

REACTANT:

o substanță care interacționează cu o altă substanță într-o reacție chimică, având ca rezultat formarea unei substanțe chimice sau a unor substanțe chimice cunoscute sub numele de produs.

amidon:

carbohidrați complexi fără gust sau miros, care sunt granulare sau sub formă de pulbere în formă fizică.

substrat:

un reactant care de obicei este asociat cu o anumită enzimă. Enzimele sunt adesea numite după substraturile respective prin adăugarea sufixului ase (de exemplu, enzima lactază este asociată cu lactoza substratului).,unul dintre cele trei tipuri principale de carbohidrați, împreună cu amidonul și celuloza. Zaharurile pot fi definite ca oricare dintre carbohidrații solubili în apă, cu dulceață variată. Ceea ce ne gândim ca „zahăr” (adică, zahăr de masă) este de fapt zaharoză.

vitamine:

substanțe organice care, în cantități extrem de mici, sunt esențiale pentru nutriția majorității animalelor și a unor plante., În special, vitaminele lucrează cu enzime în reglarea proceselor metabolice; cu toate acestea, ele nu furnizează energie în sine și, prin urmare, vitaminele singure nu se califică drept o formă de nutriție.

Lasă un răspuns

Adresa ta de email nu va fi publicată. Câmpurile obligatorii sunt marcate cu *