denatura definiție

denaturarea unei molecule biologice se referă la pierderea structurii sale tridimensionale (3-D). Deoarece moleculele precum proteinele și ADN-ul depind de structura lor pentru a-și îndeplini funcția, denaturarea este însoțită de o pierdere a funcției. Cu toate acestea, denaturarea nu are niciun impact asupra secvenței de aminoacizi a proteinei în sine.structura unei proteine poate fi împărțită în patru niveluri – primar, secundar, terțiar și cuaternar., Proteinele sunt fabricate din polimeri liniari de aminoacizi și aceasta formează structura lor primară. Chiar dacă polipeptida este sintetizată pe un ribozom, ea începe să se îndoaie și să formeze elemente ale structurii sale secundare. Cele mai comune caracteristici ale structurii secundare a unei proteine sunt helicele alfa și foile plisate beta formate prin legarea extinsă a hidrogenului. Aceste structuri locale formate din aminoacizi adiacenți se reunesc apoi pentru a forma structura terțiară, unde reziduurile care sunt îndepărtate unul de celălalt în structura primară se pot uni în aceeași regiune spațială., Acest lucru permite aminoacizilor specifici să fie prezenți în situsul activ sau pentru interacțiunea cu alte molecule și să fie susținuți de alte părți ale proteinei care se pliază într-o formă distinctivă.

din când în când proteinele sunt formate din mai multe polipeptide. De exemplu, hemoglobina este un tetramer format din patru subunități polipeptidice., Modul în care aceste subunități se reunesc pentru a crea o proteină funcțională formează structura cuaternară.

în Afară de structura primară, celelalte trei niveluri de proteine de structură sunt dependente în mare parte pe legături non-covalente, cum ar fi legături de hidrogen sau a interacțiunilor dipol-dipol. Prin urmare, ele sunt sensibile la schimbările de temperatură, aciditate, concentrație de sare sau prezența solvenților puternici., Chiar și modificările ușoare la micromediul unei proteine pot duce la pierderea formei și funcției 3-D.deși denaturarea proteinelor este dăunătoare pentru supraviețuirea celulară, este adesea întâlnită în viața de zi cu zi. De exemplu, albusul de ou este format în principal din proteine solubile și este lichid și translucid în ouăle proaspete. Când este fiert, căldura denaturează proteinele și le face să piardă solubilitatea. Proteinele denaturate se agregă și formează o masă care este acum opacă și solidă., În mod similar, modificarea pH-ului laptelui prin adăugarea de acizi precum acidul citric din sucul de lămâie denaturează proteinele din lapte și curăță laptele. Porțiunea albă solidă care se separă de zer este proteina denaturată. Acest lucru poate fi observat și atunci când laptele se coagulează în mod natural datorită colonizării bacteriene. Bacteriile pot produce acid lactic ca produs secundar al metabolismului. Când este controlat corespunzător, acest proces de denaturare este utilizat pentru a face iaurt și brânză proaspătă.,

Denaturate proteinele sunt implicate într-o serie de boli, de la Parkinson, boala Alzheimer pentru coreea Huntington. Persoanele care suferă de aceste boli au proteine pliate anormal într-o parte a corpului lor, creierul și sistemul nervos fiind deosebit de sensibile. În plus, una dintre cauzele majore pentru orbire este prezența proteinelor denaturate în lentila ochiului. În acest caz, se spune că denaturarea apare din cauza îmbătrânirii sau a expunerii excesive la radiațiile UV.,

tipuri de denaturare

denaturarea poate fi clasificată pe baza agentului care determină o proteină să-și piardă structura secundară, terțiară sau cuaternară. Legăturile de hidrogen, interacțiunile ionice, interacțiunile hidrofobe și forțele lui Van der Waal sunt implicate în menținerea acestor structuri împreună. Astfel de interacțiuni non-covalente sunt perturbate de o serie de factori, inclusiv căldură, radiații, solvenți organici, acizi, baze și săruri, deoarece pot modifica interacțiunile hidrofobe în interiorul proteinei, pot afecta legătura de hidrogen și pot interfera cu interacțiunile ionice.,

tip I: denaturarea prin modificarea pH-ului

pH-ul unei soluții are un efect important asupra structurii proteinei, deoarece modifică numărul și natura legăturilor de hidrogen și a interacțiunilor ionice care au loc între diferiți aminoacizi. La pH fiziologic, multe lanțuri laterale de aminoacizi sunt încărcate datorită pierderii sau câștigului unui ion de hidrogen.de fapt, majoritatea aminoacizilor există ca un zwitterion în interiorul celulelor.,

imaginea prezintă doi izomeri de Alanina, în cazul în care un acid carboxilic grup pierde un atom de hidrogen și de a obține o sarcină negativă și grup de amine câștigă un proton pentru a deveni pozitiv. Încărcarea netă a moleculei rămâne zero. În plus față de aceste două sarcini pe fiecare aminoacid, lanțul lateral poate fi, de asemenea, polar sau încărcat., Acidul Aspartic, acidul glutamic, arginina, histidina și lizina sunt exemple de aminoacizi care conțin o taxă suplimentară în condiții fiziologice. Cu toate acestea, taxa pe acești aminoacizi depinde de pH. de exemplu, histidina este de obicei încărcată pozitiv într-o celulă. Cu toate acestea, poate apărea în patru forme diferite pe baza pH-ului soluției. Din acest motiv, poate avea o taxă netă de -1, 0, +1 sau +2. Aceasta implică faptul că pH-ul va determina natura și numărul de legături ionice pe care un reziduu de histidină le poate forma cu alți aminoacizi.,

când un atom de hidrogen este legat covalent la un atom puternic electronegativ, cum ar fi oxigenul sau azotul, obține o sarcină parțială pozitivă. Datorită dimensiunii reduse a atomului de hidrogen, această încărcare parțială este suficientă pentru a crea o densitate mare de încărcare care poate exercita o tragere puternică asupra unei perechi de electroni singuri pe un alt atom. Această atracție formează baza unei legături de hidrogen. Este sensibil la modificările pH-ului, deoarece o modificare a concentrației de ioni de hidrogen poate modifica natura grupurilor funcționale., De exemplu, aminoacizii precum asparagina, cisteina sau tirozina conțin grupări polare în lanțurile lor laterale. Acești atomi pot interacționa între ei prin legături de hidrogen pe baza proximității lor spațiale și a orientării diferitelor lanțuri laterale. Cu toate acestea, pe măsură ce pH-ul se schimbă, aceste grupuri polare pot fi protonate sau deprotonate, schimbându-și capacitatea de a forma legături de hidrogen. În plus, formarea unei Helix alfa sau a unei foi plisate beta implică formarea de legături de hidrogen între grupările carboxilat și amină ale fiecărui aminoacid., Dacă un număr mare de astfel de interacțiuni sunt întrerupte, proteina se desfășoară și devine denaturată.în cele din urmă, pH-ul afectează încărcarea globală a unei polipeptide și acest lucru are un impact asupra solubilității proteinelor. Dacă încărcarea netă pe o proteină devine zero, se poate agrega și precipita.

tip II: denaturarea chimică

anumite substanțe chimice și solvenți organici pot provoca denaturarea proteinelor. Solvenții organici perturbă structura proteinei, deoarece majoritatea proteinelor își sechestrează reziduurile hidrofobe spre centrul moleculei atunci când se pliază în forma lor unică., În esență, structura 3-D a unei polipeptide optimizează energia moleculei prin scăderea interacțiunii lanțurilor laterale hidrofobe cu un mediu apos. Prezența substanțelor chimice precum benzenul sau etanolul modifică aceste interacțiuni și poate duce ocazional la „răsturnarea” proteinei, unde reziduurile interne sunt prezentate la exterior, cu pierderea structurii și funcției.detergenții și alte molecule amfipatice pot fi, de asemenea, deosebit de dăunătoare. Aceste molecule au același efect prin perturbarea interacțiunilor hidrofobe și a legăturilor de hidrogen., Spumarea observată în timpul extracției proteinelor în laboratoare, precum și spuma asociată detergenților de uz casnic se datorează, în parte, efectului lor de denaturare asupra proteinelor. Metalele grele și concentrațiile mari de sare pot afecta formarea legăturilor ionice, în timp ce agenții chaotropici precum ureea pot avea un efect perturbator extins asupra rețelei de legături de hidrogen.

tip III: denaturarea prin căldură și radiație

când temperatura unei probe biologice este crescută, aceasta duce la o creștere generală a energiei cinetice a fiecărui atom și la o creștere a entropiei sistemului., Toți atomii și moleculele încep să aibă coliziuni energetice mai mari între ele, precum și o mișcare translațională, rotativă și vibrațională crescută. Aceasta reduce rezistența legăturilor de hidrogen și slăbește influența interacțiunilor hidrofobe nepolare. Acesta este unul dintre motivele pentru care o febră mare este folosită de organism pentru a lupta împotriva infecțiilor. Este o încercare de a întârzia sau de a opri creșterea microorganismelor, astfel încât sistemul imunitar să poată elimina agenții patogeni., Cu toate acestea, o febră ridicată susținută poate fi dăunătoare și proteinelor din gazdă, motiv pentru care temperaturile dincolo de 104° Fahrenheit (40° Celsius) sunt considerate periculoase. Expunerea prelungită la radiații de la soare duce, de asemenea, la pierderea structurii proteice. Arsurile solare și cataracta în ochi sunt doar două exemple ale efectelor sale dăunătoare. Radiația din alte surse (cum ar fi o mașină cu raze X sau din materiale radioactive) poate provoca, de asemenea, deteriorarea proteinelor și poate duce la o serie de afecțiuni.,

funcții de denaturare

impactul căldurii și radiațiilor asupra proteinelor are și avantajele sale. Alimentele, în special carnea, sunt gătite pentru a denatura proteinele din interior și pentru a le face mai ușor de digerat. Multe alimente ambalate sunt iradiate pentru a denatura proteinele bacteriene și pentru a se asigura că alimentele pot fi păstrate pentru perioade lungi de timp. De asemenea, organismul secretă acizi puternici în stomac pentru a ucide agenții patogeni și proteinele de denaturare din alimente., Acțiunea enzimelor digestive este îmbunătățită atunci când o proteină este desfășurată, deoarece peptidazele obțin acces la toate legăturile covalente care țin polipeptida împreună.în plus, denaturarea este implicată și în modificările structurii 3-D a acizilor nucleici. Când cele două fire ale unui ADN se desfac, se spune că suferă denaturare. Acest tip de denaturare este important pentru transcriere și replicarea ADN-ului. De asemenea, este exploatat în tehnici de laborator, cum ar fi reacția în lanț a polimerazei, pentru a produce un număr mare de copii ale ADN-ului într-un interval scurt de timp.,

efectele denaturării

denaturarea duce la pierderea funcției proteice. Într-o enzimă pe bază de proteine, ar putea fi o mică schimbare în conformația situsului activ, ceea ce îl face incapabil să catalizeze o reacție. Pentru proteine precum anticorpii, pierderea formei elimină capacitatea lor de a recunoaște și de a se lega de antigeni. Atunci când un număr mare de proteine dintr-o celulă sunt denaturate, celula suferă un stres sever în îndepărtarea acestor molecule și sinteza proteinelor funcționale. Când acest proces copleșește celula, fie suferă apoptoză, fie provoacă boală., Datorită impactului denaturării proteinelor asupra formării bolii, a fost de interes să se analizeze dacă este posibil să se inducă o proteină să se refold în forma sa originală după denaturare. Până în prezent, studiile in vitro au reușit doar să realizeze această inversare în câteva proteine, cum ar fi albumina serică, Rnaza și hemoglobina.Amphiphile-o moleculă care conține părți hidrofile și hidrofobe.

test

1., Care dintre aceste legături nu este frecvent implicată în crearea structurii secundare sau terțiare a unei proteine?
A. legături de hidrogen
B. legături covalente
C. interacțiuni Ionice
D. niciuna dintre cele de mai sus

2. De ce o modificare a pH-ului duce la denaturarea proteinelor?
A. modifică secvența primară de aminoacizi
B. modifică electronegativitatea unui atom
C. modifică formarea legăturilor de hidrogen între diferite reziduuri
D. toate cele de mai sus

3. Care dintre aceste proteine a fost renaturata cu succes?
A. hemoglobina
B. RNase
C. albumina serică
D. toate cele de mai sus