dénature définition

dénaturer une molécule biologique fait référence à la perte de sa structure tridimensionnelle (3D). Puisque les molécules comme les protéines et L’ADN dépendent de leur structure pour accomplir leur fonction, la dénaturation s’accompagne d’une perte de fonction. Cependant, la dénaturation n’a aucun impact sur la séquence d’acides aminés de la protéine elle-même.

la Structure des Protéines

La structure d’une protéine peut être divisé en quatre niveaux – primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire., Les protéines sont faites de polymères linéaires d’acides aminés et cela forme leur structure primaire. Même lorsque le polypeptide est synthétisé sur un ribosome, il commence à se replier et à former des éléments de sa structure secondaire. Les caractéristiques les plus courantes de la structure secondaire d’une protéine sont les hélices alpha et les feuilles plissées bêta formées par une liaison hydrogène étendue. Ces structures locales formées par des acides aminés adjacents se réunissent alors pour former la structure tertiaire, où les résidus qui sont éloignés les uns des autres dans la structure primaire peuvent se réunir dans la même région spatiale., Cela permet aux acides aminés spécifiques d’être présents dans le site actif, ou pour l’interaction avec d’autres molécules et d’être soutenus par d’autres parties de la protéine qui se replient dans une forme distinctive.

Parfois les protéines sont fabriqués à partir de plus d’un polypeptide. Par exemple, l’hémoglobine est un tétramère formé de quatre sous-unités polypeptidiques., La manière dont ces sous-unités se réunissent pour créer une protéine fonctionnelle forme la structure quaternaire.

à l’exception de la structure primaire, les trois niveaux restants de la structure protéique dépendent principalement de liaisons non covalentes telles que des liaisons hydrogène ou des interactions dipôle-dipôle. Par conséquent, ils sont sensibles aux changements de température, d’acidité, de concentration en sel ou à la présence de solvants forts., Même de légères altérations du microenvironnement d’une protéine peuvent entraîner la perte de forme et de fonction 3D.

exemples de protéines dénaturées

bien que la dénaturation des protéines soit préjudiciable à la survie cellulaire, elle est souvent rencontrée dans la vie quotidienne. Par exemple, le blanc d’œuf est principalement composé de protéines solubles et est liquide et translucide dans les œufs frais. Lorsqu’il est bouilli, la chaleur dénature les protéines et leur fait perdre leur solubilité. Les protéines dénaturées s’agrègent et forment une masse qui est maintenant opaque et solide., De même, la modification du pH du lait en ajoutant des acides tels que l’acide citrique du jus de citron dénature les protéines du lait et caille le lait. La partie blanche solide qui se sépare du lactosérum est une protéine dénaturée. Cela peut également être vu lorsque le lait caille naturellement en raison de la colonisation bactérienne. Les bactéries peuvent produire de l’acide lactique comme sous-produit du métabolisme. Lorsqu’il est correctement contrôlé, ce processus de dénaturation est utilisé pour fabriquer du yogourt et du fromage frais.,

Les protéines dénaturées sont impliquées dans un certain nombre de maladies, de la maladie de Parkinson, de la maladie D’Alzheimer à la chorée de Huntington. Les personnes souffrant de ces maladies ont des protéines anormalement repliées dans une partie de leur corps, le cerveau et le système nerveux étant particulièrement sensibles. De plus, l’une des principales causes de cécité est la présence de protéines dénaturées dans le cristallin de l’œil. Dans ce cas, la dénaturation serait due au vieillissement ou à une exposition excessive aux rayons UV.,

types de dénaturation

la dénaturation peut être classée en fonction de l’agent qui fait perdre à une protéine sa structure secondaire, tertiaire ou quaternaire. Les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les interactions hydrophobes et les forces de Van der Waal sont impliquées dans le maintien de ces structures ensemble. De telles interactions non covalentes sont perturbées par un certain nombre de facteurs, notamment la chaleur, le rayonnement, les solvants organiques, les acides, les bases et les sels, car ils peuvent altérer les interactions hydrophobes à l’intérieur de la protéine, affecter la liaison hydrogène et interférer avec les interactions ioniques.,

Type I: dénaturation par modification du pH

le pH d’une solution a un effet important sur la structure des protéines car il modifie le nombre et la nature des liaisons hydrogène et des interactions ioniques qui ont lieu entre différents acides aminés. Au pH physiologique, de nombreuses chaînes latérales d’acides aminés sont chargées en raison de la perte ou du gain d’un ion hydrogène.

en fait, la plupart des acides aminés existent sous forme de zwitterion dans les cellules.,

l’image montre les deux isomères de L’Alanine, où le groupe acide carboxylique perd un atome d’hydrogène et obtient une charge négative et le groupe amine proton pour devenir positif. La charge nette sur la molécule reste nulle. En plus de ces deux charges sur chaque acide aminé, la chaîne latérale peut également être polaire ou chargée., L’acide aspartique, l’acide glutamique, l’arginine, l’histidine et la lysine sont des exemples d’acides aminés qui contiennent un supplément aux conditions physiologiques. Cependant, la charge sur ces acides aminés dépend du pH.par exemple, l’histidine est généralement chargée positivement dans une cellule. Cependant, il peut se produire sous quatre formes différentes en fonction du pH de la solution. Pour cette raison, il peut avoir soit une charge nette de -1, 0, +1 ou +2. Cela implique que le pH déterminera la nature et le nombre de liaisons ioniques qu’un résidu d’histidine peut former avec d’autres acides aminés.,

Lorsqu’un atome d’hydrogène est lié de manière covalente à un atome hautement électronégatif tel que l’oxygène ou l’azote, il obtient une charge positive partielle. En raison de la petite taille de l’atome d’hydrogène, cette charge partielle est suffisante pour créer une haute densité de charge qui peuvent exercer une forte attraction sur une seule paire d’électrons sur un autre atome. Cette attraction forme la base d’une liaison hydrogène. Il est sensible aux changements de pH car un changement de concentration en ions hydrogène peut modifier la nature des groupes fonctionnels., Par exemple, les acides aminés tels que l’asparagine, la cystéine ou la tyrosine contiennent des groupes polaires dans leurs chaînes latérales. Ces atomes peuvent interagir les uns avec les autres par le biais de liaisons hydrogène en fonction de leur proximité spatiale et de l’orientation de différentes chaînes latérales. Cependant, à mesure que le pH change, ces groupes polaires peuvent être protonés ou déprotonés, modifiant leur capacité à former des liaisons hydrogène. De plus, la formation d’une hélice alpha ou d’une feuille bêta-plissée implique la formation d’une liaison hydrogène entre les groupes carboxylate et amine de chaque acide aminé., Si un grand nombre de ces interactions sont interrompues, la protéine se déplie et devient dénaturée.

enfin, le pH affecte la charge globale d’un polypeptide, ce qui a un impact sur la solubilité des protéines. Si la charge nette sur une protéine devient nulle, elle peut s’agréger et précipiter.

Type II: dénaturation chimique

certains produits chimiques et solvants organiques peuvent provoquer une dénaturation des protéines. Les solvants organiques perturbent la structure des protéines car la plupart des protéines séquestrent leurs résidus hydrophobes vers le centre de la molécule lorsqu’elles se replient dans leur forme unique., Essentiellement, la structure 3D d’un polypeptide optimise l’énergie de la molécule en abaissant l’interaction des chaînes latérales hydrophobes avec un milieu aqueux. La présence de produits chimiques comme le benzène ou l’éthanol modifie ces interactions et peut parfois conduire à la protéine « retournement » où les résidus internes sont présentés à l’extérieur avec la perte de structure et de fonction.

Les détergents et autres molécules amphipathiques peuvent également être particulièrement dommageables. Ces molécules ont le même effet en perturbant les interactions hydrophobes et les liaisons hydrogène., La mousse observée lors de l’extraction des protéines en laboratoire ainsi que la mousse associée aux détergents ménagers sont, en partie, dues à leur effet dénaturant sur les protéines. Les métaux lourds et les concentrations élevées de sel peuvent affecter la formation de liaisons ioniques, tandis que les agents chaotropes comme l’urée peuvent avoir un effet perturbateur important sur le réseau de liaisons hydrogène.

Type III: dénaturation par la chaleur et le rayonnement

lorsque la température d’un échantillon biologique est augmentée, elle entraîne une augmentation globale de l’énergie cinétique de chaque atome et une augmentation de l’entropie du système., Tous les atomes et molécules commencent à avoir des collisions d’énergie plus élevées les uns avec les autres ainsi qu’un mouvement de translation, de rotation et de vibration accru. Cela réduit la force des liaisons hydrogène et affaiblit l’influence des interactions hydrophobes non polaires. C’est une des raisons pour lesquelles une forte fièvre est utilisé par le corps à combattre les infections. Il s’agit d’une tentative de retarder ou d’arrêter la croissance des micro-organismes afin que le système immunitaire puisse éliminer les agents pathogènes., Cependant, une forte fièvre soutenue peut également nuire aux protéines de l’hôte, ce qui explique pourquoi des températures supérieures à 104° Fahrenheit (40° Celsius) sont considérées comme dangereuses. Une exposition prolongée au rayonnement solaire entraîne également une perte de structure protéique. Les coups de soleil et les cataractes dans les yeux ne sont que deux exemples de ses effets délétères. Le rayonnement provenant d’autres sources (comme une machine à rayons X ou des matières radioactives) peut également endommager les protéines et entraîner un certain nombre de maladies.,

fonctions de dénaturation

l’impact de la chaleur et du rayonnement sur les protéines a également ses avantages. Les aliments, en particulier la viande, sont cuits afin de dénaturer les protéines à l’intérieur et de les rendre plus faciles à digérer. De nombreux aliments emballés sont irradiés afin de dénaturer les protéines bactériennes et de s’assurer que les aliments peuvent être stockés pendant de longues périodes. Le corps sécrète également des acides puissants dans l’estomac afin de tuer les agents pathogènes et de dénaturer les protéines dans les aliments., L’action des enzymes digestives est augmentée quand une protéine est dépliée parce que les peptidases gagnent l’accès à toutes les liaisons covalentes maintenant le polypeptide ensemble.

de plus, la dénaturation est également impliquée dans les modifications de la structure 3-D des acides nucléiques. Lorsque les deux brins d’un ADN se déroulent, on dit qu’il subit une dénaturation. Ce type de dénaturation est important pour la transcription et la réplication de l’ADN. Il est également exploité dans des techniques de laboratoire telles que la réaction en chaîne de la polymérase afin de produire un grand nombre de copies d’ADN dans un court laps de temps.,

effets de la dénaturation

la dénaturation entraîne la perte de la fonction protéique. Dans une enzyme à base de protéines, il pourrait s’agir d’un petit changement dans la conformation du site actif, ce qui le rend incapable de catalyser une réaction. Pour les protéines comme les anticorps, la perte de forme supprime leur capacité à reconnaître et à se lier aux antigènes. Lorsqu’un grand nombre de protéines dans une cellule sont dénaturées, la cellule subit un stress sévère pour éliminer ces molécules et synthétiser des protéines fonctionnelles. Lorsque ce processus submerge la cellule, elle subit une apoptose ou provoque une maladie., En raison de l’impact de la dénaturation des protéines sur la formation de la maladie, il a été intéressant d’analyser s’il est possible d’induire une protéine à se replier dans sa forme originale après dénaturation. Jusqu’à présent, les études in vitro n’ont réussi à réaliser cette inversion que dans quelques protéines telles que l’albumine sérique, la RNase et l’hémoglobine.

• Amphiphile – une molécule contenant des parties hydrophiles et hydrophobes.
• Électronégativité – mesure de la capacité d’un atome à attirer une paire d’électrons., Habituellement utilisé en référence à une liaison covalente polaire où le nuage d’électrons est biaisé vers l’atome qui est plus électronégatif.
• Entropie – mesure du degré de désordre d’un système, qui est liée à l’énergie d’un système indisponible pour le travail mécanique.
• résidus hydrophobes-acides aminés contenant une chaîne latérale hydrophobe attachée au carbone alpha en plus de contenir une amine et un groupe fonctionnel acide carboxylique.

Quiz

1., Laquelle de ces liaisons n’est pas couramment impliquée dans la création de la structure secondaire ou tertiaire d’une protéine?
A. des liaisons Hydrogène
B. liaisons Covalentes
C. interactions Ioniques
D. Aucune de ces

2. Pourquoi un changement de pH entraîne-t-il une dénaturation des protéines?
A. modifie la séquence des acides aminés primaires
B. modifie l’électronégativité d’un atome
C. modifie la formation de la liaison hydrogène entre divers résidus
D. Tout ce qui précède

3. Laquelle de ces protéines a été renaturée avec succès?
A. Hémoglobine
B. RNase
C. albumine Sérique
D. Toutes les réponses